Back Sitochroom P450 Afrikaans سيتوكروم بي450 Arabic Citocrom p450 Catalan Cytochrom P450 Czech Cytochrom P450 German Κυτόχρωμα P450 Greek Cytochrome P450 English Citokromo p450 Esperanto Citocromo P450 Spanish Tsütokroom P450 Estonian
| Citohrom P450 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
.png) Struktura lanosterol 14α-demetilaze (CYP51) | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| Simbol | p450 | ||||||||
| Pfam | PF00067 | ||||||||
| InterPro | IPR001128 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00081 | ||||||||
| SCOP2 | 2cpp / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| OPM superporodica | 39 | ||||||||
| OPM protein | 2bdm | ||||||||
| CDD | cd00302 | ||||||||
| Membranom | 265 | ||||||||
| |||||||||
Citohromi P450 (CYP) su natporodica enzima koji sadrže hem kao kofaktor koji funkcioniraju kao monooksigenaze.[1][2][3] Kod sisara, ovi proteini oksidiraju steroide, masne kiseline i ksenobiotike, a važni su i za klirens različitih spojeva, kao i što se tiče sinteze i raspada hormona. Godine 1963. Estabrook, Cooper i Rosenthal opisali su ulogu CYP kao katalizatora u sintezi steroidnih hormona i metabolizmu lijekova. U biljkama, ovi proteini su važni za biosintezu odbrambenih spojeva, masnih kiselina i hormona.[2]
CYP enzimi su identificirani u svim carstvima života: životinje, biljke, gljive, protisti, bakterije, i archaea, kao i u virusima.[4] Međutim, oni nisu sveprisutni; naprimjer, nisu pronađeni u Escherichia coli.[3][5] Od 2018., poznato je više od 300.000 različitih CYP proteina.[6][7]
CYP su, općenito, terminalni enzimi oksidaze u lancima transfera elektrona, široko kategorizirani kao sistemi koji sadrže P450. Termin "P450" je izveden iz spektrofotometrijskog vrha na talasnoj dužini apsorpcionog maksimuma enzima (450 nm) kada je nalazi se u redukovanom stanju i u kompleksu sa ugljik-monoksidom. Većina CYP zahtijeva proteinskog partnera da isporuči jedan ili više elektrona, kako bi se smanjilo gvožđe (i na kraju molekulski kisik).
- ^ Gonzalez FJ, Gelboin HV (novembar 1992). "Human cytochromes P450: evolution and cDNA-directed expression". Environmental Health Perspectives. 98: 81–85. doi:10.1289/ehp.929881. PMC 1519618. PMID 1486867.
- ^ a b "Cytochrome P450". InterPro.
- ^ a b Danielson PB (decembar 2002). "The cytochrome P450 superfamily: biochemistry, evolution and drug metabolism in humans". Current Drug Metabolism. 3 (6): 561–597. doi:10.2174/1389200023337054. PMID 12369887.
- ^ Lamb DC, Lei L, Warrilow AG, Lepesheva GI, Mullins JG, Waterman MR, Kelly SL (august 2009). "The first virally encoded cytochrome p450". Journal of Virology. 83 (16): 8266–8269. doi:10.1128/JVI.00289-09. PMC 2715754. PMID 19515774.
- ^ Sigel A, Sigel H, Sigel RK (2007). The Ubiquitous Roles of Cytochrome P450 Proteins: Metal Ions in Life Sciences. New York: Wiley. ISBN 978-0-470-01672-5.
- ^ Nelson DR (januar 2018). "Cytochrome P450 diversity in the tree of life". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics. 1866 (1): 141–154. doi:10.1016/j.bbapap.2017.05.003. PMC 5681887. PMID 28502748.
- ^ Nelson DR (oktobar 2009). "The cytochrome p450 homepage". Human Genomics. University of Tennessee. 4 (1): 59–65. doi:10.1186/1479-7364-4-1-59. PMC 3500189. PMID 19951895.