Back ملتاز Arabic Мальтаза Byelorussian Maltasa Catalan Μαλτάση Greek Maltase English Maltasa Spanish Maltaas Estonian مالتاز Persian Maltaasi Finnish Maltase French
| Alfa-glukozidaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 3.2.1.20 | ||||||||
| CAS broj | 9001-42-7 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA unos | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG unos | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB strukture | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Maltaza (EC 3.2.1.20) – alfa-glukozidaza, glukoinvertaza, glukosidosukraza, maltaza-glukoamilaza, alfa-glukopiranozidaza, glukozidoinvertaza, alfa-D-glukozidaza, alfa-glukozid hidrolaza, alfa-1,4-glukozidaza, alfa-D-glukozid glukohidrolaza) – je enzim koji razlaže disaharid maltozu, a nalazi se u graničnom sloju tankog crijeva.[1][2][3][4][5][6] Maltaza katalizira hidrolizu maltoze na jednostavni šećer glukozu. Ovaj enzim je nađen kod biljaka, bakterija i kvasaca. Kod ljudi maltaza razlaže alfa formu maltoze.[7][8][9]
Nedostatak kisele maltaze svrstava se u tri zasebne vrste bolesti, na osnovu starosti pri pojavi simptoma u pogođenih osoba.
U većini slučajeva, ekvivalentna je alfa-glukozidazi, ali termin "maltaza" naglašava disaharidnu prirodu podloge, čijim razlaganjen nastaju glukoza i "alfa-glukozidaza", što naglašava tip veze, tj. da li je supstrat disaharid ili polisaharid .
Vampirski šišmiši su jedini kičmenjaci koji ne ispoljavaju aktivnost crijevnih maltaza.[10]
- ^ "Maltase - Definition from the Merriam-Webster Online Dictionary". Pristupljeno 6. 4. 2009.
- ^ Bruni, C.B., Sica, V., Auricchio, F. and Covelli, I. (1970). "Further kinetic and structural characterization of the lysosomal α-D-glucoside glucohydrolase from cattle liver". Biochim. Biophys. Acta. 212 (3): 470–477. doi:10.1016/0005-2744(70)90253-6. PMID 5466143.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^ Flanagan, P.R. and Forstner, G.G. (1978). "Purification of rat intestinal maltase/glucoamylase and its anomalous dissociation either by heat or by low pH". Biochem. J. 173 (2): 553–563. PMID 29602.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^ Larner, J. (1960). "Other glucosidases". u Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (ured.). The Enzymes. 4 (2nd izd.). New York: Academic Press. str. 369–378.CS1 održavanje: više imena: editors list (link)
- ^ Sivikami, S. and Radhakrishnan, A.N. (1973). "Purification of rabbit intestinal glucoamylase by affinity chromatography on Sephadex G-200". Indian J. Biochem. Biophys. 10 (4): 283–284. PMID 4792946.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^ Sørensen, S.H., Norén, O., Sjöström, H. and Danielsen, E.M. (1982). "Amphiphilic pig intestinal microvillus maltase/glucoamylase. Structure and specificity". Eur. J. Biochem. 126: 559–568. doi:10.1111/j.1432-1033.1982.tb06817.x. PMID 6814909.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^ Graeme K., Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London, ISBN 0-12-361811-8.
- ^ Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman, 2013.ISBN 978-1-4641-0962-1.
- ^ Bajrović K., Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
- ^ Jorge E. Schondube, L. Gerardo Herrera-M., Carlos Martínez del Rio (2001). "Diet and the evolution of digestion and renal function in phyllostomid bats" (PDF). Zoology. 104: 59–73. doi:10.1078/0944-2006-00007.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)