Domini proteic

L'article o secció necessita millores de format. Pot necessitar retocs en negretes, cursives, enllaços, imatges, categories, infotaules...

Un domini proteic és una agrupació globular de cadenes polipeptídiques que forma una regió molt conservada d'una proteïna, i que té una estructura terciària que pot existir, funcionar i evolucionar independentment de la resta de la cadena peptídica. Cada domini forma una estructura tridimensional compactada i sovint es troba plegada i estable de forma independent, conferint-li a les proteïnes una aparença bi- o multilobular. De fet, la proteòlisi limitada d'una proteïna amb diversos dominis allibera sovint els seus dominis sense alterar gaire la seva estructura global. No obstant això, l'estructura d'una proteïna amb dominis no sempre és evident, ja que aquests poden establir contactes tan extensos entre si que la proteïna apareix com una entitat globular simple.

La majoria dels dominis estan constituïts per entre 50 i 250 aminoàcids, cada un dels quals té un diàmetre aproximat de 25 Å. L'evolució molecular ha utilitzat els dominis com a blocs de construcció, que es poden combinar amb diferents disposicions per crear proteïnes amb una gran varietat funcional. Un mateix domini pot aparèixer en diferents proteïnes. Els dominis més curts, com els dits de zinc (zinc fingers), es poden estabilitzar mitjançant ions metàl·lics o ponts disulfúrics. Els dominis sovint formen unitats funcionals, com el domini EF d'unió al calci de la calmodulina (calcium-binding EF hand domain of calmodulin).

Com que són dominis estables de forma independent, poden ser intercanviats mitjançant enginyeria genètica per produir altres proteïnes de fusió o quimèriques.