Metionina sintasa

N⁵-Metil-Tetrahidrofolat-Homocisteïn-S-Metiltransferasa
Estructures disponibles
PDB Cerca a Human UniProt: PDBe, RCSB
Identificadors
Símbol MTR
Identif. externs OMIM156570 GeneCards: MTR Gene
Número EC 2.1.1.13
Ortòlegs
Espècies Humans Ratolins
Entrez 4548 238505
Ensembl ENSG00000116984 ENSMUSG00000021311
UniProt Q99707 A6H5Y3
RefSeq (ARNm) NM_000254 NM_001081128
RefSeq (proteïna) NP_000245 NP_001074597
Localitz. (UCSC) Chr 1:
236.8 – 236.9 Mb
Chr 13:
12.19 – 12.26 Mb
Cerca al PubMed [1] [2]

La metionina sintasa també anomenada MS, MeSe o MetH és un enzim (EC 2.1.1.13) responsable de la regeneració de metionina a partir d'homocisteïna. En humans és codificat pel gen MTR (5-metiltetrahidrofolat-homocisteïna metiltransferasa).[1][2] La metionina sintasa forma part del cicle de biosíntesi i regeneració de la S-adenosil metionina.[3] En animals aquest enzim requereix la vitamina B12 (cobalamina) com a cofactor, mentre que la forma trobada en les plantes funciona independentment de la presència de cobalamina.[4] Els microorganismes expressen ambdues formes de l'enzim.[4]

  1. «MTR 5-methyltetrahydrofolate-homocysteine methyltransferase (Homo sapiens)». Entrez, 19-05-2009. [Consulta: 24 maig 2009].
  2. Li YN, Gulati S, Baker PJ, Brody LC, Banerjee R, Kruger WD «Cloning, mapping and RNA analysis of the human methionine synthase gene». Hum. Mol. Genet., 5, 12, 12-1996, pàg. 1851–8. DOI: 10.1093/hmg/5.12.1851. PMID: 8968735.
  3. Banerjee RV, Matthews RG «Cobalamin-dependent methionine synthase». FASEB J., 4, 5, 3-1990, pàg. 1450–9. PMID: 2407589.
  4. 4,0 4,1 Zydowsky, T. M. «Stereochemical analysis of the methyl transfer catalyzed by cobalamin-dependent methionine synthase from Escherichia coli B». Journal of the American Chemical Society, 108, 11, 1986, pàg. 3152–3153. DOI: 10.1021/ja00271a081.

From Wikipedia, the free encyclopedia · View on Wikipedia

Developed by Nelliwinne