G proteiny jsou rodinou GTPáz důležitých ve vnitrobuněčné signalizaci. Existují u nich dvě konformace: „zapnutá“, jsou-li navázány ke GTP, a „vypnutá“, mají-li navázán GDP. Přepínání mezi těmito stavy je zprostředkováno GEF (guanine nucleotide–exchange factor), proteiny, které katalyzují disociaci GDP z G proteinu; k vazbě GTP pak dochází samovolně v důsledku jeho vyšší koncentrace v cytoplazmě. Změna konformace vyvolaná vazbou GTP umožňuje G proteinu aktivovat další proteiny buněčných signálních kaskád. Rychlost hydrolýzy GTP závisí mj. na aktivitě GAP (GTPase-accelerating protein) proteinů, které mohou také reagovat na extracelulární signály.[1]
Za objev a popsání funkce G proteinů obdrželi v roce 1994 Alfred G. Gilman a Martin Rodbell Nobelovu cenu za fyziologii a medicínu. Gilman a Rodbell se původně snažili vysvětlit mechanismus stimulace buněk adrenalinem. Zjistili, že cytosolické enzymy, jako např. adenylátcykláza, nejsou aktivovány receptorem přímo, ale prostřednictvím G proteinu, který je receptorem aktivován, a může adenylát cyklázu stimulovat k produkci druhého posla, cyklického AMP.