Ubiquitin

Ubiquitin Model ubiquitinu se zvýrazněnými lysinovými zbytky (oranžově)

Ubiquitin či ubikvitin (z lat. ubique, všude) je malý globulární polypeptid o délce 76 aminokyselin a velikosti 8,6 kDa. Byl objeven Gideonem Goldsteinem roku 1975 a od té doby byl extenzivně studován[1]. Ubiquitin je přítomný ve všech eukaryotických buňkách, kde reguluje celou řadu funkcí jiných proteinů jako jejich buněčnou lokalizaci, stabilitu a rozklad v proteazomu, lyzozomu či ve vakuole. V určitých případech však také stimuluje endocytózu, vnitrobuněčný transport a podílí se na udržování struktury chromatinu (vazbou na histony)[2].

Ubiquitin reguluje funkci jiných proteinů procesem zvaným ubiquitinylace (příp. ubiquitinace, ubikvitinylace). Jedná se o kovalentní post-translační modifikaci proteinů, která hraje významnou roli ve stabilitě a degradaci proteinů, jejich buněčném umístění a aktivitě. Ubiquitin může být na protein navázán ve formě monomeru nebo polyubikquinových řetězců. Ubiquitin je u lidí kódován čtyřmi geny: UBB, UBC, RPS27A a UBA52[3].

  1. GOLDSTEIN, G; SCHEID, M; HAMMERLING, U. Isolation of a polypeptide that has lymphocyte-differentiating properties and is probably represented universally in living cells.. Proceedings of the National Academy of Sciences. 1975-01, roč. 72, čís. 1, s. 11–15. Dostupné online [cit. 2023-03-12]. ISSN 0027-8424. doi:10.1073/pnas.72.1.11. PMID 1078892. (anglicky) 
  2. ROBERT C. KING; WILLIAM D. STANSFIELD; PAMELA K. MULLIGAN. A Dictionary of Genetics, Seventh Edition. [s.l.]: Oxford University Press, 2006. 
  3. KIMURA, Y.; TANAKA, K. Regulatory mechanisms involved in the control of ubiquitin homeostasis. Journal of Biochemistry. 2010-06-01, roč. 147, čís. 6, s. 793–798. Dostupné online [cit. 2023-03-12]. ISSN 0021-924X. doi:10.1093/jb/mvq044. (anglicky) 

From Wikipedia, the free encyclopedia · View on Wikipedia

Developed by Nelliwinne