Asparaginase

Asparaginase 2 (Escherichia coli K12)
Oberflächenmodell des Tetramers, mit Asparagin als Kalotten, nach PDB 3ECA
Masse/Länge Primärstruktur	326 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Bezeichner
Gen-Name(n)	ansB (EcoGene)
Externe IDs	UniProt P00805 CAS-Nummer: 9015-68-3
Arzneistoffangaben
ATC-Code	L01XX02
DrugBank	BTD00011
Wirkstoffklasse	Zytostatika
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.5.1.1, Hydrolase
Reaktionsart	Hydrolyse
Substrat	L-Asparagin + H2O
Produkte	L-Aspartat + NH3
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen

Asparaginasen (L-Asparaginamidohydrolasen) sind im Allgemeinen Enzyme, die die Hydrolyse von Asparagin zu Asparaginsäure katalysieren. Diese Reaktion ist eine Möglichkeit des Abbaus von Asparagin. Asparaginasen kommen in allen Lebewesen vor, in großen Mengen wurden sie im Serum des Meerschweinchens und des Agutis, sowie in der Leber mehrerer Wirbeltier-Arten, außerdem in Pilzen und mehreren Bakterienstämmen gefunden. Im Menschen wird sie im Gehirn, den Nieren, Hoden und im Darm exprimiert.^[1][2]

Asparaginase aus Aspergillus wird zur Reduktion des Acrylamidgehalts in Lebensmitteln, z. B. Backwaren, verwendet.^[3]

Asparaginase im engeren Sinn ist ein Arzneistoff aus der Gruppe der Zytostatika zur Behandlung von akuter lymphatischer Leukämie (ALL) und Subtypen des Non-Hodgkin-Lymphoms eingesetzt wird. Gewonnen wird sie aus verschiedenen Bakterien, vor allem aus Escherichia coli.

1. ↑ John C. Wriston Jr: L-Asparaginase. In: Paul D. Boyer, Edwin G. Krebs, David S. Sigman (Hrsg.): The Enzymes. 3. Auflage. Academic Press, 1971, ISBN 0-12-122704-9, S. 101 ff. (englisch). 
2. ↑ UniProt Q7L266
3. ↑ Zofia Olempska-Beer: Asparaginase from Aspergillus Niger expressed in A. Niger. (PDF; 98 kB) Chemical and Technical Assessment. In: fao.org. Food and Agriculture Organization of the United Nations, abgerufen am 24. Februar 2016 (englisch).