Back ناقلة أمين الأسبارتات Arabic Aspartat-aminotransferasa Catalan Ασπαρτική αμινοτρανσφεράση Greek Aspartate transaminase English Aspartato aminotransferasa Spanish آسپارتات ترانسآمیناز Persian Aspartaattiaminotransferaasi Finnish Aspartate aminotransférase French Aspartato aminotransferase Galician Aspartat transaminaza Croatian
| Zytoplasmatische Aspartat-Aminotransferase | ||
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| Bändermodell des Dimers vom Wildschwein (Sus scrofa) nach PDB 1AJS. Pyridoxalphosphat-Moleküle (eines an Methylaspartat gebunden) sind als Kalotten dargestellt. | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 412 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Pyridoxalphosphat | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | GOT1 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.6.1.1, Aminotransferase | |
| Reaktionsart | Transaminierung | |
| Substrat | L-Aspartat + α-Ketoglutarat | |
| Produkte | Oxalacetat + L-Glutamat | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Aspartat-Aminotransferase (ASAT, AST), früher Serum-Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (SGOT) oder Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT), heißen Enzyme, die die Umwandlung von α-Ketoglutarat in die Aminosäure Glutaminsäure katalysieren. Ohne diesen Reaktionsschritt wäre das Malat-Aspartat-Shuttle und damit die Verwertung von Kohlenhydraten im Stoffwechsel von Eukaryoten unmöglich. Außerdem ist die genannte Reaktion Teil des Abbaus mehrerer Aminosäuren, weshalb die ASAT in allen Lebewesen zu finden ist.
Mit der Entwicklung der Eukaryoten wurde eine zweite Isoform der ASAT verfügbar. Man unterscheidet zytoplasmatische und mitochondriale ASAT (c-ASAT, m-ASAT), mit den entsprechenden Genen GOT1 und GOT2. Pflanzen haben eine weitere Form in den Chloroplasten. Der Mensch produziert ASAT vor allem in den Skelettmuskeln, Herzmuskeln und Leber. Das Verhältnis von c-ASAT/m-ASAT im Blutserum lässt auf den Zustand von Herz und Leber schließen.[1]
- ↑ M. Panteghini: Aspartate aminotransferase isoenzymes. Clin Biochem. 23/4/1990:311-9. PMID 2225456.