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| Fibrillin-1 | ||
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| Bändermodell von Fibrillin-1, nach PDB 2W86 | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 2W86 | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | FBN1 ; FBN, MFS1, WMS | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Fibrillin-2 | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | FBN2 ; CCA | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Fibrillin-3 | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | FBN3 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Fibrillin ist ein für die Bildung elastischer Fasern essenzielles Glykoprotein, das im Bindegewebe vorkommt.[1] Fibrillin wird von Fibroblasten in die extrazelluläre Matrix sezerniert. Aus ihnen entstehen Mikrofibrillen, die als Gerüststruktur für die Einlagerung von Elastin dienen.[2]
- ↑ C. M. Kielty, C. Baldock, D. Lee, M. J. Rock, J. L. Ashworth, C. A. Shuttleworth: Fibrillin: from microfibril assembly to biomechanical function. In: Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences. Band 357, Nr. 1418, 2002, ISSN 0962-8436, S. 207–217, doi:10.1098/rstb.2001.1029, PMID 11911778, PMC 1692929 (freier Volltext).
- ↑ Inderbir Singh: Textbook of human histology. 5. Auflage. Jaypee Brothers, Neu-Delhi 2006, ISBN 81-8061-809-9, S. 64 ff.