Subtilisin Carlsberg, Alcalase® | ||
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nach PDB 1AF4 | ||
Vorhandene Strukturdaten: 1af4, 1av7, 1avt, 1be6, 1be8, 1bfk, 1bfu, 1c3l, 1cse, 1oyv, 1r0r, 1sbc, 1sca, 1scb, 1scd, 1scn, 1sel, 1vsb, 1yu6, 1sec, 3vsb | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 274 Aminosäuren; 24,3 kDa | |
Kofaktor | 2 Ca2+ | |
Präkursor | (379 aa, 38,9 kDa) | |
Bezeichner | ||
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 3.4.21.62, Serinprotease | |
MEROPS | S08.001 | |
Reaktionsart | Proteinhydrolyse | |
Substrat | Protein, Peptidamin | |
Produkte | Spaltprodukte, Aminosäuren | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Subtilase | |
Übergeordnetes Taxon | Bacillus |
Sicherheitshinweise | ||||||||||
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CAS-Nummer | ||||||||||
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Toxikologische Daten |
Subtilisin ist der Name einer Gruppe von Enzymen, die zur weiteren Gruppe der Serinproteasen gehört und deren katalysierte Reaktion daher die Spaltung von Proteinketten ist. Sie kommen hauptsächlich in Bakterien der Gattung Bacillus vor und werden seit Jahrzehnten industriell u. a. in Reinigungs- und Waschmitteln verwendet oder um Protein aus unzugänglichen oder ungenießbaren Tierteilen zu extrahieren oder diese mürbe zu machen.[2][3]