Urease

Urease (Klebsiella aerogenes)
Bändermodell mit 2 Ni-Ionen (grün) nach PDB 2KAU
Vorhandene Strukturdaten: UniProt P18314
Masse/Länge Primärstruktur	2319 = 3*(567+106+100) Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	3*(α + β + γ)
Kofaktor	2 Ni2+
Bezeichner
Externe IDs	UniProt P18314 CAS-Nummer: 9002-13-5
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.5.1.5, Hydrolase
Reaktionsart	Hydrolyse
Substrat	Harnstoff + H2O
Produkte	CO2 + 2 NH3
Vorkommen
Homologie-Familie	Urease-alpha
Übergeordnetes Taxon	Bakterien

Sicherheitshinweise
CAS-Nummer	9002-13-5
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [1] Gefahr H- und P-Sätze H: 315​‐​319​‐​334​‐​335 P: 302+352​‐​305+351+338 [1]

Die Urease ist das Enzym, das Harnstoff in Ammoniak und Kohlenstoffdioxid bzw. in Ammonium- und Carbonationen spaltet; da die Reaktion in wässriger Lösung stattfindet, entstehen zum Teil auch Hydrogencarbonat­ionen:

${\displaystyle {\ce {H2N-CO-NH2 + H2O -> 2NH3 + CO2}}}$

oder

${\displaystyle {\ce {H2N-CO-NH2 + 2H2O -> 2NH4+ + CO3^{2}-}}}$

Die Urease zählt zur Gruppe der Amidasen und kommt häufig in Pflanzensamen, Bakterien, Krebsen und Meeresmuscheln vor. Pflanzenurease wirkt unabhängig von der harnstoffspaltenden Funktion als Insektizid und erzeugt in Säugetierblut eine Thrombozytenaggregation.^[2]

Insbesondere die Urease in Bodenbakterien spielt eine wichtige Rolle im Stickstoffkreislauf, denn ohne sie wäre eine Stickstoffdüngung durch den in Abwesenheit von Enzymen zersetzungsbeständigen Harnstoff, eines Bestandteils der Jauche, nicht möglich. Auf der anderen Seite sind Urease-positive Bakterien in den Exkrementen die Ursache für unerwünschte Ammoniak-Emissionen in der landwirtschaftlichen Tierhaltung (in Deutschland im Jahr 2005 geschätzte 490.000 von 590.000 Tonnen Gesamt-Ammoniakemission).^[3][4]

Durch die Katalyseaktivität des Enzyms wird die Reaktionsgeschwindigkeit sehr stark um den Faktor 10¹⁴ erhöht. Die Urease aus Bohnen (und wohl auch der Bakterien) ist ein Metalloenzym und enthält Nickel.

Die Urease aus Jackbohnen war das erste Enzym, das 1926 durch James Batcheller Sumner gereinigt und kristallisiert werden konnte.^[5] Dafür gab es 1946 den Nobelpreis in Chemie.^[6]

Urease wird auf Grund der Struktur des nickelhaltigen Zentrums in der metallorganischen Chemie als ein mögliches Modellsystem für die katalytische Aktivierung von Kohlenstoffdioxid angesehen. Komplexe N-Carbamate (Bindung des elektronenarmen Kohlenstoffatoms des Kohlenstoffdioxids an das elektronenreiche Stickstoffatom von Iminen/Aminen) mit Nickel (0- oder 2-wertig) als Zentralatom existieren und sind strukturell charakterisiert; infrarotspektroskopische Untersuchungen haben eine Energieabsenkung (Aktivierung) der thermodynamisch sehr stabilen C=O-Doppelbindungen nachweisen können. Jedoch steht der Nachweis der Übertragung von derartig „aktiviertem“ Kohlenstoffdioxid auf andere Substrate noch aus.

1. ↑ ^{a b} Eintrag zu Urease in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFA, abgerufen am 4. Dezember 2021. (JavaScript erforderlich)
2. ↑ C. Follmer, R. Real-Guerra, G. E. Wasserman, D. Olivera-Severo, C. R. Carlini: Jackbean, soybean and Bacillus pasteurii ureases: biological effects unrelated to ureolytic activity. In: Eur. J. Biochem. Band 271, Nr. 7, April 2004, S. 1357–1363, doi:10.1111/j.1432-1033.2004.04046.x, PMID 15030486. 
3. ↑ U. Dämmgen: Emissionen aus der deutschen Landwirtschaft - Nationaler Emissionsbericht (NIR) 2007 für 2005. Einführung, Methoden und Daten. Landbauforschung Völkenrode, SH 304
4. ↑ U. Dämmgen: Emissionen aus der deutschen Landwirtschaft - Nationaler Emissionsbericht (NIR) 2007 für 2005. Tab.n, Landbauforschung Völkenrode, SH 304
5. ↑ The Isolation and Crystallization of the Enzyme Urease. In: Journal of biological Chemistry. Nr. 69, S. 435–441.
6. ↑ Nobelpreisträger in Chemie 1946, Nobelprize.org, abgerufen am 1. November 2012.