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El citocromo P450 (abreviado CYP en inglés, o CIP en español, o simplemente P450) es una enorme y diversa superfamilia de hemoproteínas encontradas en bacterias, archaea y eucariotas.[1] Las proteínas del citocromo P450 usan un amplio rango de compuestos exógenos y endógenos como sustratos de sus reacciones enzimáticas. Por lo general forman parte de cadenas de transferencia de electrones con multicomponentes, denominadas sistemas contenedores de P450. La reacción más común catalizada por el citocromo P450 es una reacción monooxigenasa, es decir, la inserción de un átomo de oxígeno proveniente de oxígeno molecular (O2) en un sustrato orgánico (RH) a la vez que el otro átomo de oxígeno es reducido a agua (H2O):
RH + O2 + 2H+ + 2e– → ROH + H2O
Los CIP utilizan una variedad de moléculas pequeñas y grandes como sustratos en reacciones enzimáticas. Son, en general, las enzimas oxidasas terminales en cadenas de transferencia de electrones, ampliamente categorizadas como sistemas que contienen P450. El término P450 se deriva del pico espectrofotométrico a la longitud de onda del máximo de absorción de la enzima (450 nm) cuando está en estado reducido y tiene un complejo con monóxido de carbono.
Las enzimas CIP se han identificado en todos los reinos de la vida: animales, plantas, hongos, protistas, bacterias, arqueas e incluso en virus. Sin embargo, no son omnipresentes; Por ejemplo, no se han encontrado en Escherichia coli.[2][3] Se conocen más de doscientas mil proteínas CIP distintas.[4] La mayoría de los CIP requieren un socio proteíco para liberar uno o más electrones para reducir el hierro (y eventualmente el oxígeno molecular). Sobre la base de la naturaleza de las proteínas de transferencia de electrones.[5]
- ↑ Unión Internacional de Química Pura y Aplicada. «cytochrome P450». Compendium of Chemical Terminology. Versión en línea (en inglés). Danielson P (2002). «The cytochrome P450 superfamily: biochemistry, evolution and drug metabolism in humans». Curr Drug Metab 3 (6): 561-97. PMID 12369887.
- ↑ Roland Sigel; Sigel, Astrid; Sigel, Helmut (2007). The Ubiquitous Roles of Cytochrome P450 Proteins: Metal Ions in Life Sciences. New York: Wiley. ISBN 0-470-01672-8.
- ↑ Danielson PB (December 2002). "The cytochrome P450 superfamily: biochemistry, evolution and drug metabolism in humans". Current Drug Metabolism. 3 (6): 561–97. doi:10.2174/1389200023337054. PMID 12369887
- ↑ Nelson D. "Cytochrome P450 Homepage". University of Tennessee. Retrieved 2014-11-13.
- ↑ Hanukoglu, Israel (1996). "Electron Transfer Proteins of Cytochrome P450 Systems". Advances in Molecular and Cell Biology. Advances in Molecular and Cell Biology. 14: 29–56. doi:10.1016/S1569-2558(08)60339-2. ISBN 9780762301133. ISSN 1569-2558