Efecto Bohr

El efecto Bohr es una propiedad de la hemoglobina descrita por primera vez en 1904 por el fisiólogo danés Christian Bohr (padre del físico Niels Bohr), que establece que a un pH menor (más ácido, más hidrogeniones), la hemoglobina se unirá al oxígeno con menos afinidad. Puesto que el dióxido de carbono está directamente relacionado con la concentración de hidrogeniones (iones H), liberados en la disociación del H₂CO₃ a iones HCO₃^- + iones H⁺ que conduce finalmente a una disminución de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina.^[1]​ ^[2]​ ^[3]​

1. ↑ Murray, Robert K.; Darryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell (2003). Harper’s Illustrated Biochemistry (LANGE Basic Science) (26th ed.). McGraw-Hill Medical. p. 44-45.
2. ↑ Olson, JS; Gibson QH, Nagel RL, Hamilton HB (December 1972). "The ligand-binding properties of hemoglobin Hiroshima ( 2 2 146asp )". The Journal of Biological Chemistry 247 (23): 7485–93. PMID 4636319.
3. ↑ Voet, Donald; Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt (2008). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (3rd ed.). John Wiley & Sons. p. 189-190.