Glicosilfosfatidilinositol

Imagen 1. Estructura del anclaje GPI.

El glicosilfosfatidilinositol (GPI) es un glucolípido que se une de forma covalente al extremo carboxil terminal de una proteína mediante una modificación post-traduccional de esta. Dicha unión se forma en el lumen (interior) del retículo endoplasmático.

Generalmente, está formado por un grupo fosfatidilinositol (dos ácidos grasos unidos a un glicerol que a su vez está unido a un grupo fosfoinositol), manosas y una glucosamina que se unirá al extremo C-terminal de un aminoácido de la proteína. Los dos ácidos grasos del grupo fosfatidilinositol anclaran la proteína a la membrana celular.

Como muchas otras, las proteínas que se unirán al GPI contienen un péptido señal, que las conduce al retículo endoplasmático. Los aminoácidos cercanos al extremo C-terminal son muy hidrofóbicos y, cuando la proteína se ha sintetizado completamente, permanecen insertados en la membrana del retículo endoplasmático. Mediante enzimas, este extremo hidrofóbico es escindido y sustituido por el anclaje GPI (previamente sintetizado en el mismo RE): el extremo C-terminal de la proteína se unirá al grupo amino de la glucosamina del GPI.

Posteriormente, la proteína con el anclaje GPI es transportada mediante transporte vesicular al aparato de Golgi, y finalmente a la membrana celular donde permanecerá unida a la monocapa extracelular.

Un malfuncionamiento del GPI puede provocar patologías como la hemoglobinuria paroxística nocturna entre otras enfermedades.


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