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| Glutamato deshidrogenasa (GLDH) | ||||
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Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 1.4.1.2 | |||
| Número CAS | 9001-46-1 | |||
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| Glutamato deshidrogenasa [NAD(P)+ ] | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | ||||
| Identificadores | ||||
| Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 1.4.1.3 | |||
| Número CAS | 9029-12-3 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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| Glutamato deshidrogenasa (NADP+ ) | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | ||||
| Identificadores | ||||
| Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 1.4.1.4 | |||
| Número CAS | 9029-11-2 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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La enzima glutamato deshidrogenasa cataliza la reacción de oxidación del glutamato a 2-oxoglutarato desprendiéndose amoníaco.
- L-glutamato + H2O + NAD (P)+ 2-oxoglutarato + NH3 + NAD (P) H+
Hasta la fecha se han encontrado tres enzimas diferentes en la naturaleza:
- Glutamato deshidrogenasa [NAD(P)+
], EC 1.4.1.3, llamada abreviadamente GLUD y que utiliza tanto NADH como NADPH.
Todas estas glutamato deshidrogenasas conjuntamente con la fenilalanina deshidrogenasa, leucina deshidrogenasa, y valina deshidrogenasa están estructuralmente y funcionalmente relacionadas. Un residuo conservado de lisina localizado en la región rica en glicina está implicado en el mecanismo catalítico.