Histona deacetilasa

Histona deacetilasa
Dominio catalítico de la histona deacetilasa HDAC4 humana con inhibidor unido. Estructura extraída de PDB: 2vqj.[1]​
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.5.1.98
Número CAS	9076-57-7
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e
[editar datos en Wikidata]

Las histona deacetilasas (o HDAC) son un tipo de enzimas implicadas en la eliminación de los grupos acetilo de los residuos de lisina en las histonas. Esta actividad enzimática es la opuesta de la que llevan a cabo las histona acetiltransferasas (HAT). Las HDAC también son referidas como lisina deacetilasas (KDAC), con el fin de describir de un modo más preciso tanto su diana como su función, lo que incluye numerosas proteínas no histonas.^[2]​^[3]​

1. ↑ Bottomley, M. J.; Lo Surdo, P.; Di Giovine, P.; Cirillo, A.; Scarpelli, R.; Ferrigno, F.; Jones, P.; Neddermann, P. et al. (septiembre de 2008). «Structural and functional analysis of the human HDAC4 catalytic domain reveals a regulatory structural zinc-binding domain». The Journal of Biological Chemistry 283 (39): 26694-26704. PMC 3258910. PMID 18614528. doi:10.1074/jbc.M803514200.  Se sugiere usar |número-autores= (ayuda)
2. ↑ Choudhary, C.; Kumar, C.; Gnad, F.; Rehman, M.; Walther, T.C.; Olsen, J.V.; Mann, M. (agosto de 2009). «Lysine acetylation targets protein complexes and co-regulates major cellular functions». Science 325 (5942): 834-40. ISSN 1095-9203. PMID 19608861. doi:10.1126/science.1175371. 
3. ↑ Yang, X.J.; Seto, E. (2007). «HATs and HDACs: from structure, function and regulation to novel strategies for therapy and prevention». Oncogene 26: 5310-5318. PMID 17694074. doi:10.1038/sj.onc.1210599.