Subtilisina | ||||
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![]() Estructura cristalográfica de la subtilisina | ||||
Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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Número EC | 3.4.21.62 | |||
Estructura/Función proteica | ||||
Peso molecular | 27 KDa. (Da) | |||
Tipo de proteína | Serín proteasa | |||
PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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La subtilisina (serina endopeptidasa) es una proteasa inicialmente obtenida de la bacteria Bacillus subtilis.
Pertenece al grupo de las Serín proteasas que inician el ataque nucleofílico en el enlace peptídico (amida) mediante un residuo de serina en su centro activo. Son enzimas bien caracterizadas tanto física como químicamente. Típicamente tienen un peso molecular entre 20-45 KDa.. Se puede obtener a partir de bacterias del suelo, por ejemplo de Bacillus amyloliquefaciens. Las subtilisinas son secretadas en grandes cantidades por muchas especies del género Bacillus.
Las subtilisinas están ampliamente utilizadas en productos comerciales, por ejemplo en detergentes de uso doméstico, procesamiento de alimentos,[1] cosméticos,[2] líquidos limpiadores de lentes de contacto y también en la investigación y síntesis de compuestos orgánicos.
La estructura de la subtilisina ha sido determinada mediante cristalografía de rayos X. Es una proteína globular de 275 residuos con varias alfa-hélices y una gran lámina Beta. Estructuralmente no está relacionada con el grupo de la quimotripsina de las serín proteasas, aunque utiliza el mismo tipo de tríada catalítica (serina, ácido aspártico e histidina) en su centro activo. Esto constituye un ejemplo clásico de convergencia evolutiva.