Proteinen tolespena

Proteinen tolespena prozesu fisiko bat da, zeinaren bitartez erribosoman sintetizatutako aminoazidoen kate lineala zorizko helize desegituratu bat izatetik hiru dimentsioko egitura ordenatuagoa izatera aldatzen den. Tolestura horri esker, proteinak biologikoki funtzionala den egitura lortzen du, eta horrek bere funtzio espezifikoak betetzeko aukera ematen dio.^[1]

Proteina askoren tolespen-prozesua kate peptidikoen itzulpena gertatzen ari den bitartean hasten da. Aminoazidoek elkarri eragiten diote ondo mugatutako hiru dimentsioko egitura lortzeko, hau da, jatorrizko konformazioa sortzeko. Egitura hau aminoazidoen sekuentziak, edo lehen mailako egiturak, zehazten du.^[2]

Proteina batek dagokion funtzioa bete dezan, ezinbestekoa da hiru dimentsioko egitura egokia izatea. Hala ere, funtzionalak diren proteinen zati batzuk destolestuta gelditzen dira,^[3] eta proteinen dinamikaren garrantzia erakusten dute horrela. Jatorrizko egitura eskuratzen ez duten proteinak inaktiboak izan ohi dira, baina, kasu batzuetan, eraldatutako funtzioak dituzte edota toxikoak izan daitezke. Uste da gaixotasun neurodegeneratibo asko txarto tolestutako proteinez osatutako  amiloide-zuntzexkaren metaketaren ondorioz sortzen direla. Proteina horietatik infekzio-eragile direnei prioi deitzen zaie.^[4] Horren ildotik, alergia asko ere proteinen tolespen ezegokiaren ondorioz gertatzen dira.^[5]

Proteinen desnaturalizazioa tolestuta egotetik destolestuta egotera igarotzeko prozesua da. Desnaturalizazioa eragin dezaketen hainbat faktore daude; esate baterako, pHa, tenperatura, urea eta detergenteak.^[6] Desnaturalizatu ostean hondar-egitura bat egonez gero, kasu batzuetan abian jar daiteke tolespen-prozesua, hori hasiera-gune gisa erabili daitekeelako.^[7]

Tolespena gertatzeko beharrezko denbora Intereseko proteinaren arabera aldakorra izango da. Tolespen mantsoena duten proteinen kasuan, prozesua zelulatik at aztertzen denean, minutuak zein orduak behar ditu. Horren arrazoi nagusia da prolinen isomerizazioa eta tolespena bukatu aurretik proteinak igaro beharreko bitarteko egoerak; esaterako, kontrol-puntuak. Bestalde, ehun aminoazidorainoko luzera duten domeinu bakarreko proteina oso txikiak pausu bakarrean tolestu ohi dira.^[8] Oro har, denbora-eskala milisegunduetakoa izaten da, eta ezaguna den tolespen-prozesurik azkarrena mikrosegunduetakoa da.^[9] Proteina batek tolesteko behar duen denbora desberdina izango da, duen tamainaren, elkarregiten duen azaleraren eta zirkuitu topologikoaren arabera.^[10]

Biologia konputazionaleko erronka garrantzitsua izan da 1960ko bukaeratik proteinen toleste-prozesuaren ulermena eta simulazioa.

1. ↑ Alberts, Bruce, ed. (2002). Molecular biology of the cell. (4th ed. argitaraldia) Garland Science ISBN 978-0-8153-3218-3. (Noiz kontsultatua: 2024-11-08).
2. ↑ (Ingelesez) Anfinsen, C B. (1972-07-01). «The formation and stabilization of protein structure» Biochemical Journal 128 (4): 737–749.  doi:10.1042/bj1280737. ISSN 0306-3283. PMID 4565129. PMC PMC1173893. (Noiz kontsultatua: 2024-11-08).
3. ↑ Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert; Clarke, Neil D.. (2003). Biochemistry. (5. ed., [Nachdr.], international ed. argitaraldia) Freeman ISBN 978-0-7167-4684-3. (Noiz kontsultatua: 2024-11-08).
4. ↑ (Ingelesez) Selkoe, Dennis J.. (2003-12). «Folding proteins in fatal ways» Nature 426 (6968): 900–904.  doi:10.1038/nature02264. ISSN 1476-4687. (Noiz kontsultatua: 2024-11-08).
5. ↑ Essential cell biology. (4th ed. argitaraldia) Garland science 2013 ISBN 978-0-8153-4454-4. (Noiz kontsultatua: 2024-11-08).
6. ↑ Sun, Xiuzhi Susan. (2005-01-01). Wool, Richard P. ed. «9 - THERMAL AND MECHANICAL PROPERTIES OF SOY PROTEINS» Bio-Based Polymers and Composites (Academic Press): 292–326.  doi:10.1016/b978-012763952-9/50010-1. ISBN 978-0-12-763952-9. (Noiz kontsultatua: 2024-11-08).
7. ↑ Yagi-Utsumi, Maho; Chandak, Mahesh S.; Yanaka, Saeko; Hiranyakorn, Methanee; Nakamura, Takashi; Kato, Koichi; Kuwajima, Kunihiro. (2020-11). «Residual Structure of Unfolded Ubiquitin as Revealed by Hydrogen/Deuterium-Exchange 2D NMR» Biophysical Journal 119 (10): 2029–2038.  doi:10.1016/j.bpj.2020.10.003. ISSN 0006-3495. PMID 33142107. PMC PMC7732725. (Noiz kontsultatua: 2024-11-08).
8. ↑ Jackson, Sophie E.. (1998-08-01). «How do small single-domain proteins fold?» Folding and Design 3 (4): R81–R91.  doi:10.1016/S1359-0278(98)00033-9. ISSN 1359-0278. (Noiz kontsultatua: 2024-11-08).
9. ↑ Kubelka, Jan; Hofrichter, James; Eaton, William A. (2004-02-01). «The protein folding ‘speed limit’» Current Opinion in Structural Biology 14 (1): 76–88.  doi:10.1016/j.sbi.2004.01.013. ISSN 0959-440X. (Noiz kontsultatua: 2024-11-08).
10. ↑ (Ingelesez) Scalvini, Barbara; Sheikhhassani, Vahid; Mashaghi, Alireza. (2021-09-29). «Topological principles of protein folding» Physical Chemistry Chemical Physics 23 (37): 21316–21328.  doi:10.1039/D1CP03390E. ISSN 1463-9084. (Noiz kontsultatua: 2024-11-08).