Aconitase

Aconitase
Image illustrative de l’article Aconitase
Structure d'une aconitase bovine (PDB 1AMI[1])
Caractéristiques générales
Nom approuvé Aconitase 1
Symbole ACO1
N° EC 4.2.1.3
Homo sapiens
Locus 9p21.1
Masse moléculaire 98 399 Da[2]
Nombre de résidus 889 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Aconitase mitochondriale
Caractéristiques générales
Nom approuvé Aconitase 2
Symbole ACO2
N° EC 4.2.1.3
Homo sapiens
Locus 22q13.2
Masse moléculaire 85 425 Da[2]
Nombre de résidus 780 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

L’aconitase (ou aconitate hydratase ou ACO), est une Isomerase qui catalyse la réaction :

       H2O +       
Citrate   cis-Aconitate   Isocitrate

Cette enzyme intervient notamment dans le cycle de Krebs pour réaliser l'isomérisation stéréospécifique du citrate en isocitrate via le cis-aconitate[3],[4],[5]. La réaction d'isomérisation implique une déshydratation suivie d'une réhydratation afin de translater l'atome d'oxygène de l'hydroxyle de part et d'autre d'une double liaison transitoire.

Mécanisme réactionnel de l'aconitase illustrant la formation et la propagation de la double liaison.

Contrairement à la plupart des protéines fer-soufre, qui fonctionnent comme transporteurs d'électrons, le centre fer-soufre de l'aconitase réagit directement avec le substrat de l'enzyme.

  1. (en) Hanspeter Lauble, M. Claire Kennedy, Helmut Beinert et C. David Stout, « Crystal Structures of Aconitase with Trans-aconitate and Nitrocitrate Bound », Journal of Molecular Biology, vol. 237, no 4,‎ , p. 437-451 (PMID 8151704, DOI 10.1006/jmbi.1994.1246, lire en ligne)
  2. a b c et d Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  3. (en) H. Beinert, M. C. Kennedy, « Aconitase, a two-faced protein: enzyme and iron regulatory factor », FASEB J., vol. 7, no 15,‎ , p. 1442-1449 (PMID 8262329)
  4. (en) D. H. Flint, R. M. Allen, « Iron-Sulfur Proteins with Nonredox Functions », Chem. Rev., vol. 96, no 7,‎ , p. 2315-2334 (PMID 11848829, DOI 10.1021/cr950041r)
  5. (en) H. Beinert, M. C. Kennedy, C. D. Stout, « Aconitase as Iron-Sulfur Protein, Enzyme, and Iron-Regulatory Protein », Chem. Rev., vol. 96, no 7,‎ , p. 2335-2374 (PMID 11848830, DOI 10.1021/cr950040z)

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