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| N° EC | EC |
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| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
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| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La Rubisco[a], de son nom complet ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygénase, est une enzyme-clé de la photosynthèse. C'est elle qui permet la fixation du dioxyde de carbone CO2 dans la biomasse végétale en initiant le cycle de Calvin, grâce à l'énergie solaire captée par la chlorophylle. Elle catalyse aussi bien la carboxylation que l'oxydation du ribulose-1,5-bisphosphate.
Sous ses différentes formes elle est probablement la protéine la plus abondante sur Terre[2],[3], où elle représente environ 50 % des protéines solubles dans les feuilles des plantes en C3 et 30 % dans celles en C4 (respectivement 20 à 30 % et 5 à 9 % de l'azote contenu dans ces feuilles)[3]. En raison de sa prépondérance, cette enzyme joue un rôle essentiel dans le cycle du carbone de notre planète : de nombreuses archées et bactéries fixent en effet le carbone par le cycle du 3-hydroxypropionate ou par le cycle de Krebs inverse, mais ne comptent que pour une faible part dans le total ; la phosphoénolpyruvate carboxylase est également capable de fixer le carbone dans le métabolisme acide crassulacéen et dans celui des plantes en C4, mais en permettant son transport pour fixation définitive par la Rubisco.
- ↑ (en) Samuel G. Wildman, « Along the trail from Fraction I protein to Rubisco (ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase) », Photosynthesis Research, vol. 73, nos 1-3, , p. 243-250 (PMID 16245127, DOI 10.1023/A:1020467601966)
- ↑ (en) Amit Dhingra, Archie R. Portis Jr. et Henry Daniell, « Enhanced translation of a chloroplast-expressed RbcS gene restores small subunit levels and photosynthesis in nuclear RbcS antisense plants », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 101, no 16, , p. 6315-6320 (PMID 15067115, PMCID 395966, DOI 10.1073/pnas.0400981101, Bibcode 2004PNAS..101.6315D, lire en ligne)
- (en) Urs Feller, Iwona Anders et Tadahiko Mae, « Rubiscolytics: fate of Rubisco after its enzymatic function in a cell is terminated », Journal of Experimental Botany, vol. 59, no 7, , p. 1615-1624 (PMID 17975207, DOI 10.1093/jxb/erm242, lire en ligne)
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