La streptokinase est organisée en trois domaines, notés α (résidus 1 à 150), β (résidus 151 à 287) et γ (résidus 288 à 414), qui se lient chacun au plasminogène mais ne peuvent activer le plasminogène séparément[5].
↑(en) Xiaoqiang Wang, Xinli Lin, Jeffrey A. Loy, Jordan Tang et Xuejun C. Zhang, « Crystal Structure of the Catalytic Domain of Human Plasmin Complexed with Streptokinase », Science, vol. 281, no 5383, , p. 1662-1665 (PMID9733510, DOI10.1126/science.281.5383.1662, lire en ligne)
↑(en) Nikhil Sikri et Amit Bardia, « A History of Streptokinase Use in Acute Myocardial Infarction », Texas Heart Institute Journal, vol. 34, no 3, , p. 318-327 (PMID17948083, PMCID1995058, lire en ligne)
↑(en) N. Meneveau, F. Schiele, A. Vuillemenot, B. Valette, G. Grollier, Y. Bernard et J.-P. Bassand, « Streptokinase vs alteplase in massive pulmonary embolism. A randomized trial assessing right heart haemodynamics and pulmonary vascular obstruction », European Heart Journal, vol. 18, no 7, , p. 1141-1148 (PMID9243149, DOI10.1093/oxfordjournals.eurheartj.a015410, lire en ligne)
↑(en) Lakshmi V. Mundada, Mary Prorok, Melanie E. DeFord, Mariana Figuera, Francis J. Castellino et William P. Fay, « Structure-Function Analysis of the Streptokinase Amino Terminus (Residues 1–59) », Journal of Biological Chemistry, vol. 278, no 27, , p. 24421-24427 (PMID12704199, DOI10.1074/jbc.M301825200, lire en ligne)