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| Serina-tipo D-Ala-D-Ala carboxipeptidase | |||||||||
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| Estrutura da DD-transpeptidase de Streptomyces K15 | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 3.4.16.4 | ||||||||
| Número CAS | 9077-67-2 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
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A DD-transpeptidase (EC 3.4.16.4, chamada DD-peptidase, DD-transpeptidase, DD-carboxipeptidase, D-alanil-D-alanina carboxipeptidase, peptidase que corta a D-alanil-D-alanina, D-alanina carboxipeptidase, D-alanil carboxipeptidase e serina-tipo D-Ala-D-Ala carboxipeptidase.[1]) é un encima bacteriano que intervén na biosíntese da parede celular bacteriana, concretamente, a transpeptidación que establece enlaces cruzados entre as cadeas laterais peptídicas das febras de peptidoglicano.[2] Cataliza a transferencia do resto R-L-αα-D-alanil procedente de doantes de R-L-αα-D-alanil-D-alanina carbonilo ao γ-OH da serina do seu sitio activo e desde esta a un aceptor final.[3]
O antibiótico penicilina únese irreversiblemente inhibe a actividade deste encima transpeptidase formando un intermediario moi estable peniciloil-encima, polo que a bacteria non pode formar correctamente a parede.[4] Debido á interacción entre a penicilina e a transpeptidase, este encima tamén é unha proteína que se une á penicilina (PBP).
- ↑ "E.C.3.4.16.4 Serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase". Enzyme Structures Database. Arquivado dende o orixinal o 17 de maio de 2006. Consultado o 26 de febreiro de 2006.
- ↑ Yocum RR, Waxman DJ, Rasmussen JR, Strominger JL (1979). "Mechanism of penicillin action: penicillin and substrate bind covalently to the same active site serine in two bacterial D-alanine carboxypeptidases". Proc Natl Acad Sci U S A 76 (6): 2730–4. Bibcode:1979PNAS...76.2730Y. PMC 383682. PMID 111240. doi:10.1073/pnas.76.6.2730.
- ↑ Grandchamps J, Nguyen-Distèche M, Damblon C, Frère JM, Ghuysen JM (1995). "Streptomyces K15 active-site serine DD-transpeptidase: specificity profile for peptide, thiol ester and ester carbonyl donors and pathways of the transfer reactions". Biochem J. 307 ( Pt 2) (2): 335–9. PMC 1136653. PMID 7733866. doi:10.1042/bj3070335.
- ↑ Gordon E, Mouz N, Duée E, Dideberg O (xuño de 2000). "The crystal structure of the penicillin-binding protein 2x from Streptococcus pneumoniae and its acyl-enzyme form: implication in drug resistance". Journal of Molecular Biology 299 (2): 477–85. PMID 10860753. doi:10.1006/jmbi.2000.3740.