Dominio de inmunoglobulina | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() Estrutura dun fragmento de unión ao antíxeno dun anticorpo. | |||||||||
Identificadores | |||||||||
Símbolo | ig | ||||||||
Pfam | PF00047 | ||||||||
Pfam clan | CL0011 | ||||||||
InterPro | IPR013151 | ||||||||
PROSITE | PDOC00262 | ||||||||
SCOPe | 8fab / SUPFAM | ||||||||
OPM superfamily | 193 | ||||||||
OPM protein | 5f71 | ||||||||
CDD | cd00096 | ||||||||
Membranome | 2 | ||||||||
|
O dominio de inmunoglobulina, tamén chamado pregamento ou dobramento de inmmunoglobulina, é un tipo de dominio proteico que consta dun sándwich de dúas capas de 7-9 febras β antiparalelas dispostas en dous láminas β cunha topoloxía de greca,[1][2] que consta duns 125 aminoácidos.
A espiña dorsal do dominio cambia repetidamente entre as dúas láminas β. Tipicamente, o padrón é (forquita β N-terminal na lámina 1)-(forquita β na lámina 2)-(lámina β na lámina 1)-(forquita β C-terminal na lámina 2). Os cruzamentos entre láminas forman un "X", así que as forquitas N- e C-terminais están en fronte unha da outra.
Os membros da superfamilia das inmunoglobulinas encóntranse en centos de proteínas con diferentes funcións. Exemplos son: anticorpos, a quinase muscular xigante titina e as receptor tirosina quinases. Os dominios de tipo inmunoglobulina poden estar implicados en interaccións proteína-proteína e proteína-ligando.[3]