Back Enteropeptidase German Enteropeptidase English Enteropeptidasa Spanish انتروپپتیداز Persian Enteropeptidaasi Finnish Entéropeptidase French Enterochinasi Italian エンテロキナーゼ Japanese Enterokinase Dutch Enteropeptydaza Polish
| enteropeptidase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||
| Estrutura cristalina da enteropeptidase cun inhibidor | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 3.4.21.9 | ||||||||
| Número CAS | 9014-74-8 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
protease, serina, 7 (enteropeptidase)
| |
| Identificadores | |
| Símbolo | TMPRSS15 |
| Entrez | 5651 |
| HUGO | 9490 |
| OMIM | |
| RefSeq | NM_002772 |
| UniProt | P98073 |
| Outros datos | |
| Locus | Cr. 21 q21 |
A enteropeptidase, tamén chamada enteroquinase, é un encima producido polas células do duodeno que intervén na dixestión en humanos e outros animais. A enteropeptidase converte o tripsinóxeno (un cimóxeno) na súa forma activa tripsina, o que produce a activación dos encimas dixestivos do páncreas.[1][2] A ausencia de enteropeptidase causa unha disfunción na dixestión intestinal.[3]
A enteropeptidase é unha serina protease (EC 3.4.21.9) que consiste nunha cadea pesada de 82-140 kDa unida por disulfuro que mantén ancorado o encima ao bordo en cepillo da membrana intestinal e unha cadea lixeira de 35-62 kDa que contén a subunidade catalítica.[4] A enteropeptidase forma parte do clan da quimotripsina das serina proteases, e é estruturalmente similar a esas proteínas.[5]
- ↑ Kunitz M (marzo de 1939). "Formation of trypsin from crystalline trypsinogen by means of enterokinase". J. Gen. Physiol. 22 (4): 429–46. PMC 2141988. PMID 19873112. doi:10.1085/jgp.22.4.429.
- ↑ Kiel B (1971). "Trypsin". En Boyer PS. The Enzymes, 3: Hydrolysis - Peptide Bonds. Amsterdam: Elsevier. pp. 249–75. ISBN 978-0-12-122703-6.
- ↑ Light A, Janska H (14 de marzo de 1989). "Enterokinase (enteropeptidase) : comparative aspects". Trends Biochem. Sci. 14 (3): 110–2. PMID 2658218. doi:10.1016/0968-0004(89)90133-3.
- ↑ Huang L, Ruan H, Gu W, Xu Z, Cen P, Fan L (2007). "Functional expression and purification of bovine enterokinase light chain in recombinant Escherichia coli". Prep. Biochem. Biotechnol. 37 (3): 205–17. PMID 17516250. doi:10.1080/10826060701386695.
- ↑ Rawlings ND, Barrett AJ (febreiro de 1993). "Evolutionary families of peptidases". Biochem. J. 290 (1): 205–18. PMC 1132403. PMID 8439290. doi:10.1042/bj2900205.