Back وحدات بروتين فرعية Arabic Proteinska podjedinica BS Subunitat proteica Catalan Podjednotka Czech Protein-Untereinheit German Protein subunit English Subunidad proteica Spanish زیرواحد پروتئین Persian Sous-unité protéique French Subunità Italian

Subunidade proteica

Imaxe de HLA-A11 mostrando as subunidades α (produto xénico A*1101) e β (Beta-2 microglobulina). Este receptor ten un péptido unido (no peto de unión) de orixe heteróloga que tamén contribúe á función.

En bioloxía estrutural, unha subunidade proteica ou subunidade de proteína é unha cadea polipeptídica ou molécula individual de proteína que se ensambla (ou "coensambla") con outras para formar unha proteína complexa.[1][2][3] As grandes ensamblaxes de proteínas, como as dos virus, a miúdo usan uns poucos tipos de subunidades proteicas como bloques de construción de grandes estruturas.[4]

As proteínas que se encontran na natureza que teñen un número relativamente pequeno de subunidades denomínanse oligoméricas.[5] Por exemplo, a hemoglobina que normalmente se encontra no noso sangue é un conxunto simétrico de dúas subunidades idénticas de α-globina e outras dúas tamén idénticas entre si de β-globina; en total catro subunidades.[3][6]

As subunidades adoitan designarse cunha letra grega ou romana, mentres que o número dese tipo de subunidades nunha proteína indícase cun subíndice.[7] Por exemplo, a hemoglobina A é o tipo de hemoglobina máis habitual, designado α2β2, pero hai outros tipos, como a hemoglobina fetal, que ten outro conxunto de subunidades, designada α2γ2 (sen subunidades beta, pero con subunidades gamma).

As proteínas multiméricas máis longas, como as dos microtúbulos e outras proteinas citoesqueléticas, poden constar dun gran número de subunidades. Por exemplo, a dineína é un complexo proteico multimérico formado por dúas cadeas pesadas (DHCs), dúas intermedias (ICs), dúas cadeas intermedias lixeiras (LICs) e varias cadeas lixeiras (LCs).[8]

As subunidades dun complexo proteico poden ser idénticas, homólogas ou totalmente diferentes e dedicadas a tarefas distintas.[1] Nalgunhas ensamblaxes de proteínas, unha subunidade pode ser unha "subunidade catalítica", que cataliza encimaticametne unha reacción, mentres que unha "subunidade regulatoria" facilitará ou inhibirá a actividade.[9] Non sempre teñen estes dous tipos de subunidades; por eemplo, aínda que a telomerase ten como subunidade catalítica unha telomerase transcriptase inversa (TERT), a regulación é realizada por factores exteriores á proteína.[10]

Un encima composto de subunidades cataliticas e reguladoras cando está ensamblado adoita denominarse holoencima. Por exemplo, a fosfoinosítido 3-quinase clase I está composta dunha subunidade p110 catalítica e unha subunidade p85 regulatoria.[11]

Unha subunidade está constituída por unha cadea polipeptídica. Unha cadea polipeptídica ten un xene que a codifica, o que significa que unha proteína multimérica ten que ter un xene para cada subunidade distinta que teña. As mutacións que afectan a unha proteína multimérica poden ocorrer en calquera deses xenes.

  1. ↑ 1,0 1,1 Stoker, H. Stephen (1 de xaneiro de 2015). General, Organic, and Biological Chemistry (en inglés) (7ª ed.). Boston, MA: Cengage Learning. pp. 709–710. ISBN 978-1-305-68618-2. Consultado o 15 de abril de 2022. 
  2. ↑ Smith, Michael B. (27 de abril de 2020). Biochemistry: An Organic Chemistry Approach (en inglés). Boca Raton: CRC Press. p. 269–270. ISBN 978-1-351-25807-4. Consultado o 15 de abril de 2022. 
  3. ↑ 3,0 3,1 Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (2002). The Shape and Structure of Proteins (en inglés). New York: Garland Science. Consultado o 15 de abril de 2022. 
  4. ↑ Kumar, A.; Evarsson, A.; Hol, W. G. J. (1999). "Multi-protein assemblies with point group symmetry". En Vijayan, M.; Yathindra, N.; Kolaskar, A. S. Perspectives in Structural Biology: A Volume in Honour of G.N. Ramachandran (en inglés). Hyderabad, India: Universities Press. pp. 449–466. ISBN 978-81-7371-254-8. Consultado o 15 de abril de 2022. 
  5. ↑ Jenkins, A. D.; Kratochvíl, P.; Stepto, R. F. T.; Suter, U. W. (1996). "Glossary of basic terms in polymer science (IUPAC Recommendations 1996)". Pure and Applied Chemistry 68 (12): 2287–2311. doi:10.1351/pac199668122287. 
  6. ↑ Liu, Shijie (7 April 2020). Bioprocess Engineering: Kinetics, Sustainability, and Reactor Design (en inglés). Elsevier. p. 358. ISBN 978-0-12-822383-3. Consultado o 15 de abril de 2022. 
  7. ↑ Lesieur, Claire (18 June 2014). Oligomerization of Chemical and Biological Compounds (en inglés). Croatia: Intech. pp. 240–241. ISBN 978-953-51-1617-2. Consultado o 15 de abril de 2022. 
  8. ↑ Dharan, Adarsh; Campbell, Edward M. (31 July 2018). "Role of Microtubules and Microtubule-Associated Proteins in HIV-1 Infection". Journal of Virology 92 (16): e00085–18. ISSN 0022-538X. PMC 6069196. PMID 29899089. doi:10.1128/JVI.00085-18. 
  9. ↑ Søberg, Kristoffer; Skålhegg, Bjørn Steen (12 de setembro de 2018). "The Molecular Basis for Specificity at the Level of the Protein Kinase a Catalytic Subunit". Frontiers in Endocrinology 9: 538. ISSN 1664-2392. PMC 6143667. PMID 30258407. doi:10.3389/fendo.2018.00538. 
  10. ↑ Daniel M, Peek GW, Tollefsbol TO (2012). "Regulation of the human catalytic subunit of telomerase (hTERT)". Gene 498 (2): 135–46. PMC 3312932. PMID 22381618. doi:10.1016/j.gene.2012.01.095. 
  11. ↑ Carpenter CL, Duckworth BC, Auger KR, Cohen B, Schaffhausen BS, Cantley LC (novembro de 1990). "Purification and characterization of phosphoinositide 3-kinase from rat liver". J. Biol. Chem. 265 (32): 19704–11. PMID 2174051. doi:10.1016/S0021-9258(17)45429-9. 
From Wikipedia, the free encyclopedia · View on Wikipedia

Developed by Nelliwinne