Back كيناز التيروسين Arabic Tirozin-kinaza BS Tirosina-cinasa Catalan Tyrosinkináza Czech Tyrosinkinasen German Tyrosine kinase English Tirosina quinasa Spanish Türosiinkinaas Estonian تیروزین کیناز Persian Tyrosine kinase French
| Tirosina quinase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 pdb 2HCK, en PyMOL | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Pkinase_Tyr | ||||||||
| Pfam | PF07714 | ||||||||
| InterPro | IPR001245 | ||||||||
| SMART | TyrKc | ||||||||
| PROSITE | PDOC00629 | ||||||||
| SCOPe | 1apm / SUPFAM | ||||||||
| OPM superfamily | 207 | ||||||||
| OPM protein | 2k1k | ||||||||
| CDD | cd00192 | ||||||||
| |||||||||
Unha tirosina quinase ou tirosín quinase é un encima transferase que pode transferir un grupo fosfato do ATP ácadea lateral dun residuo de tirosina dunha proteína da célula, o que ten como resultado un cambio conformacional que afecta á función da proteína. Funciona como un interruptor de encendido e apagado en moitas funcións celulares.
Como estes encimas unen un grupo fosfato a un c-src residuo do aminoácido tirosina da proteína, son encimas quinases e concretamente un subgrupo da gran clase das proteína quinases. Outras proteína quinases poden unir grupos fosfato a outros residuos de aminoácidos como a serina ou treonina (véxase serina/treonina proteína quinases).[1] A fosforilación de proteínas polas quinases é un importante mecanismo para comunicar sinais ao interior dunha célula (transdución de sinais), regulando as actividades celulares, como a división celular.
As proteína quinases poden sufrir mutacións, quedaren fixas na posición de "encendido", e causar o crecemento non regulado da célula, que é un paso necesario para o desenvolvemento do cancro. Por tanto, os inhibidores da quinase, como o imatinib, poden ser efectivos nos tratamentos do cancro.
A maioría das tirosina quinases teñen unha proteín-tirosina fosfatase asociada, que elimina o grupo fosfato.
- ↑ Hanks SK, Quinn AM, Hunter T (xullo de 1988). "The protein kinase family: conserved features and deduced phylogeny of the catalytic domains". Science 241 (4861): 42–52. PMID 3291115. doi:10.1126/science.3291115.