Back يورياز Arabic Ureaza BS Ureasa Catalan Wreas Welsh Urease Danish Urease German Urease English Ureasa Spanish Ureasaren proba Basque اورهآز Persian
| Urease | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||
| Urease de Helicobacter pylori de PDB 1E9Z. | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 3.5.1.5 | ||||||||
| Número CAS | 9002-13-5 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
As ureases[1], son encimas que funcionalmente pertencen á superfamilia das amidohidrolases e fosfotriesterases.[2] Son metaloencimas de elevado peso molecular que conteñen níquel. Catalizan a hidrólise da urea a dióxido de carbono e amoníaco mediante a seguinte reacción:
Máis especificamente, a urease cataliza a hidrólise da urea para producir amoníaco e carbamato, e posteriormente o carbamato se degrada por hidrólise espontánea producindo outra molécula de amoníaco e dióxido de carbono. Por tanto, o dióxido de carbono fórmase en dous pasos.[3] A actividade da urease tende a incrementar o pH (faise máis básico) no medio, xa que produce amoníaco, unha molécula básica. As ureases están presentes en moitas bacterias, fungos, algas, plantas e algúns invertebrados, e tamén en solos, como un encima liberado no solo.[4]
En 1926, James Batcheller Sumner, na Universidade Cornell, demostrou que a urease era unha proteína ao examinar a súa forma cristalizada.[5] O traballo de Sumner foi a primeira demostración de que unha proteína pura podía funcionar como encima, e o que levou ao recoñecemento de que a maioría[6] dos encimas son proteínas, e valeulle a concesión do Premio Nobel de Química de 1946.[7] A urease foi o primeiro encima que foi cristalizado. A estrutura da urease foi resolta por primeira vez por P. A. Karplus en 1995.[5]
- ↑ (EC 3.5.1.5)
- ↑ L. Holm, C. Sander, Proteins 28 (1997) 72–82.
- ↑ Zimmer, Marc (Apr 2000). "Molecular mechanics evaluation of the proposed mechanisms for the degradation of urea by urease". J Biomol Struct Dyn. 17 (5): 787–97. PMID 10798524. doi:10.1080/07391102.2000.10506568. Consultado o 2013-04-29.
- ↑ Krajewska, Barbara; Eldik, Rudi; Brindell, Małgorzata (13 August 2012). "Temperature- and pressure-dependent stopped-flow kinetic studies of jack bean urease. Implications for the catalytic mechanism". JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry 17 (7): 1123–1134. PMC 3442171. PMID 22890689. doi:10.1007/s00775-012-0926-8.
- ↑ 5,0 5,1 Karplus, P. A., Pearson, M. A., & Hausinger, R. P. (1997). 70 years of crystalline urease: What have we learned? Accounts of Chemical Research, 30(8), 330–337
- ↑ Existen tamén os ribozimas de ARN.
- ↑ The Nobel Prize in Chemistry 1946