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Le caveoline sono proteine di membrana principali costituenti delle caveole, invaginazioni delle membrane plasmatiche presenti in alcune zone delle membrane biologiche a doppio strato fosfolipidico. Le caveole sono coinvolte nell'endocitosi indipendente da recettori e, a differenza della clatrina, non destinano il materiale rivestito alla digestione ad opera dei lisosomi; infatti esse trasportano il materiale ad apparati cellulari (Es: Golgi) che lo modifichino. In tal modo ne permettono il riutilizzo. Hanno una tipica forma a fiasco, a differenza della forma a canestro delle clatrine.
Le caveoline interagiscono con molecole segnale e costituiscono l'impalcatura per organizzare i preassemblati complessi della segnalazione intracellulare (Ras, src, proteine G, PKC, RhoA).
Le caveoline sono codificate da almeno 3 geni nei vertebrati. In seguito a oligomerizzazione nel reticolo endoplasmatico, interagiscono con i glicosfingolipidi (lipidi di membrana).
Presentano un dominio carbossi-terminale in grado di interagire con le membrane; un dominio di oligomerizzazione; un dominio transmembrana e un dominio amino-terminale di interazione con le membrane, noto anche come CSD (Caveolin Scaffolding Domain). Le caveoline subiscono inoltre modificazioni post-traduzionali che vedono l'aggiunta di gruppi palmitoilici.[1]
Il CSD è composto da 21 amminoacidi e può essere considerata una sequenza "velcro" perché è questa la parte della caveolina coinvolta nei processi di oligomerizzazione e nel riconoscimento di altre proteine e colesterolo.[2]
- ^ T.M. Williams, M.P. Lisanti, The caveolin proteins, in Genome biology, vol. 5, n. 3, 2004, p. 214. URL consultato l'8 febbraio 2013 (archiviato dall'url originale il 29 agosto 2008).
- ^ C.L. Hoop, V.N. Sivanandam, R. Kodali, M.N. Srnec, P.C. van der Wel, Structural characterization of the caveolin scaffolding domain in association with cholesterol-rich membranes, in Biochemistry, vol. 51, n. 1, 2012, pp. 90-99, DOI:10.1021/bi201356v. URL consultato l'8 febbraio 2012.