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Defensina

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Strutture a monomeri e dimeri di defensine-β umane.

Le defensine sono una famiglia di proteine deputate, come dice il nome stesso, alla difesa di un organismo dall'attacco di potenziali patogeni.[1] Sono una famiglia di proteine molto antiche e con una struttura altamente conservata in mammiferi, insetti e piante.[2][3] Sono dei corti peptidi, lunghi da 29-34 aminoacidi, di natura anfipatica che riescono ad inserirsi nelle membrane e inducono la formazione di pori con conseguente morte per lisi della cellula.[1]

Esistono due principali categorie di defensine: α e β e si differenziano per il tipo di cellula produttrice e quindi per la localizzazione. Le α sono prodotte principalmente dai neutrofili (contenute nei granuli primari) e dalle cellule di Paneth; vengono prodotte e secrete in forma inattiva di propeptide e sono attivate da un taglio proteolitico ad opera della tripsina.[4]

Le β sono prodotte dalle cellule epiteliali non appartenenti al tratto digestivo: del tratto respiratorio, del tegumento, del tratto urogenitale e della lingua.[5]

  1. ^ a b Andrew H. Lichtman, Shiv Pillai, Abul K. Abbas, Immunologia cellulare e molecolare, Elsevier Italia, ISBN 978-88-214-3963-6.
  2. ^ Structure–activity studies of AtPep1, a plant peptide signal involved in the innate immune response, in Peptides, vol. 29, pp. 2083–2089, DOI:10.1016/j.peptides.2008.08.019.
  3. ^ Plant defensins, in Planta, vol. 216, 2002, pp. 193–202, DOI:10.1007/s00425-002-0902-6, PMID 12447532.
  4. ^ Jobin Varkey, Shashi Singh e Ramakrishnan Nagaraj, Antibacterial activity of linear peptides spanning the carboxy-terminal β-sheet domain of arthropod defensins, in Peptides, vol. 27, n. 11, November 2006, pp. 2614–2623, DOI:10.1016/j.peptides.2006.06.010.
  5. ^ Shunyi Zhu, Steve Peigneur, Bin Gao, Yoshitaka Umetsu, Shinya Ohki, Jan Tytgat. Experimental Conversion of a Defensin into a Neurotoxin: Implications for Origin of Toxic Function. Mol Biol Evol (2014) DOI: 10.1093/molbev/msu038
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