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Um complexo protéico (ou complexo multiproteína ) é um grupo de duas ou mais cadeias polipeptídicas associadas. Se as diferentes cadeias polipeptídicas contiverem domínios protéicos diferentes, o complexo multiprotéico resultante pode ter funções catalíticas múltiplas. Isto é distinto de um polipeptídeo multienzimático no qual são encontrados domínios catalíticos múltiplos em uma única cadeia polipeptídica. [1]
Complexos protéicos são uma forma de estrutura quaternária. As proteínas em um complexo protéico são unidas mediante interações proteína-proteína não-covalentes, e os complexos de proteína diferentes têm graus diferentes de estabilidade. Estes complexos são a base de muitos (se não a maioria) dos processos biológicos e juntos eles compoem vários tipos de maquinaria molecular que executam uma vasta gama de funções biológicas. Cada vez mais, os cientistas vêem a célula como uma composição de complexos supramoleculares modulares, cada qual executando uma função biológica independente e distinta. [2] Por estar em proximidade, a velocidade e seletividade das interações ligantes entre o complexo enzimático e os substratos podem ser melhorados imensamente, levando a um patamar mais alto de eficiência celular. Infelizmente, muitas das técnicas utilizadas para quebrar células e isolar proteínas são inerentemente agressivas a complexos tão grandes, e, portanto é possível que haja um grande número de complexos protéicos nas células ainda por serem descobertos. Exemplos incluem o proteassoma para degradação molecular, o metabolon para geração oxidativa de energia, e o ribossomo para síntese de proteínas. Nos complexos estáveis, grandes interfaces hidrofóbicas entre proteínas tipicamente incluem áreas de superfície maior que 2500 angströms quadrados. [3]
Não é necessário, entretanto, que estes complexos sejam estáveis. A compreensão das interações funcionais entre as proteínas é um dos mais mais importantes objetos de pesquisa em bioquímica e biologia celular. A formação de complexos protéicos serve às vezes ativar ou inibir um ou mais dos peptídeos participante dos complexos e, deste modo, a formação de complexos protéicos pode ser semelhante à fosforilação. Cada proteína isoladamente pode participar na formação de uma variedade de complexos de proteína diferentes. Complexos diferentes executam funções diferentes, e um mesmo complexo executa funções muito diferentes dependendo de uma variedade de fatores. Alguns destes fatores são:
- Em qual compartimento celular o complexo existe quando está contido.
- Em que fase do ciclo celular os complexos estão presentes.
- O estado nutricional da célula.
Muitos complexos protéicos são bem compreendidos, particularmente no organismo modelo Saccharomyces cerevisiae. Para este organismo relativamente simples, o estudo de complexos protéicos está sendo executado sistematicamente para todo o genoma com a elucidação da maioria dos seus complexos protéicos.
A estrutura molecular dos complexos protéicos pode ser determinada através de técnicas experimentais como a cristalografia de raios X ou a ressonância magnética nuclear. Vem se tornando cada vez mais disponível a opção do ancoramento proteína-proteína. Um método que é comumente utilizado para identificar os componentes de complexos protéicos é a imunoprecipitação.
- ↑ Price, N. C., and L. Stevens. 1999, Fundamentals of enzymology: The cell and molecular biology of catalytic proteins. New York, Oxford University Press.
- ↑ Hartwell, L.H.; Hopfield, J.J.; Liebler, S.; Murray, A. W. 1999. From molecular to modular cell biology. Nature 402 (6761): C47-C52.
- ↑ Pereira-Leal,J.B.; Levy,E.D.; and Teichmann, S.A. 2006, The origins and evolution of functional modules: lessons from protein complexes. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 2006 March 29; 361(1467): 507–517. doi: 10.1098/rstb.2005.1807.