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| peroxirredoxina | |||||||
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 1.11.1.15 | ||||||
| Número CAS | 207137-51-7-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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As Peroxirredoxinas (Prxs, EC 1.11.1.15) são uma família ubíqua de enzimas antioxidantes que também controlam os níveis de peróxido induzidos pela citocina, servindo assim como mediadoras da transdução de sinal nas células dos mamíferos.[1][2]
A distribuição específica das Prxs na mitocôndria, em áreas como a matriz e o espaço intermembrana, desempenha um papel crucial na eliminação de peróxidos, sendo as mitocôndrias fontes significativas na geração dessas substâncias. O entendimento preciso da localização das peroxirredoxinas contribui significativamente para uma visão mais aprofundada de seu papel biológico e de como desempenham um papel fundamental na defesa contra o estresse oxidativo.[2][3]
A atividade peroxidásica das Prxs envolve a redução de peróxidos, como o peróxido de hidrogênio (H2O2), utilizando cisteínas como substrato. A equação geral que representa a reação catalisada pela Prx é ROOH + 2e- + 2H+ → ROH + H2O, onde ROOH é o peróxido orgânico e ROH é o álcool correspondente. A Prx adota um mecanismo de dois estados para catalisar a reação, oxidando a cisteína ativa pelo peróxido para formar um sulfênico intermediário, que é posteriormente reduzido por outra cisteína na enzima. Esse mecanismo possibilita a regeneração da Prx, assegurando sua capacidade contínua de proteger as células contra o estresse oxidativo[4][3].
Além da localização específica, a versatilidade das Prxs em reduzir diversos peróxidos destaca sua importância fisiológica na preservação da vitalidade celular, abrangendo desde organismos bacterianos até seres humanos. O mecanismo de dois estados adotado por essas enzimas para catalisar a reação oferece a capacidade de regeneração da Prx, garantindo sua eficácia contínua na proteção contra o estresse oxidativo. Compreender o papel das Prxs na fisiologia celular pode ter implicações significativas na prevenção e tratamento de doenças relacionadas ao estresse oxidativo, como câncer e doenças neurodegenerativas.[4]
- ↑ Rhee S, Chae H, Kim K (2005). «Peroxiredoxins: a historical overview and speculative preview of novel mechanisms and emerging concepts in cell signaling». Free Radic Biol Med. 38 (12): 1543–52. PMID 15917183. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2005.02.026
- ↑ a b «Enzima que evita oxidação celular tem sua localização identificada». Jornal da USP. 27 de novembro de 2017. Consultado em 11 de novembro de 2023
- ↑ a b Kaihami, Gilberto Hideo (18 de janeiro de 2013). «Envolvimento de peroxirredoxina LsfA na virulência de Pseudomonas aeruginosa». São Paulo. doi:10.11606/d.46.2013.tde-15052013-091625. Consultado em 11 de novembro de 2023
- ↑ a b Hintsala, Hanna‐Riikka; Soini, Ylermi; Haapasaari, Kirsi‐Maria; Karihtala, Peeter (setembro de 2015). «Dysregulation of redox‐state‐regulating enzymes in melanocytic skin tumours and the surrounding microenvironment». Histopathology (em inglês) (3): 348–357. ISSN 0309-0167. doi:10.1111/his.12659. Consultado em 11 de novembro de 2023