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A via da ubiquitina-proteossoma é o principal mecanismo para o catabolismo de proteínas no citosol e no núcleo de mamíferos, possuindo enorme importância para a destruição de proteínas durante o Ciclo Celular. Isso ocorre devido ao fato de haver ampla necessidade de se haver uma degradação ordenada de proteínas para a progressão normal do Ciclo Celular. Dessa forma, a via ubiquitina-proteassoma atua como o principal processo de degradação de proteínas em células eucarióticas.
A partir das ubiquitinas disponíveis, há a formação de cadeias de poliubiquitinas, as quais são ligadas covalentemente a outras proteínas. Tal complexo é reconhecido e proteolisado por um complexo multiproteico denominado proteassomo 26S.
Essa conjugação é um processo bastante complexo o qual é mediado por três grupos de enzimas:
- A primeira é o grande grupo de enzimas que ativam a ubiquitina, sendo classificadas como E1.
- A segunda envolve as enzimas conjugadoras de Ubiquitina, classificadas como E2.
- A terceira envolve a presença das enzimas ubiquitina-ligases, classificadas como E3.
A maioria das proteínas destinadas à degradação são marcadas pela ligação covalente de múltiplas moléculas de ubiquitina, que fornecem um sinal de reconhecimento para o proteassoma 26S. Porém, a degradação de uma proteína através da Via de Proteassoma da Ubiquitina (UPP) envolve dois passos discretos e sucessivos: marcação da proteína do substrato pela ligação covalente de múltiplas moléculas de ubiquitina (Conjugação), um processo de reconhecimento específico, empregando a cascata de conjugação da ubiquitina; e a subsequente degradação da proteína marcada pelo proteassoma 26S, composto pelo núcleo catalítico 20S e pelo regulador 19S (Degradação). Esta função clássica da ubiquitina está associada às funções de manutenção, regulação do turnover de proteínas e a geração de antígenos peptídicos.