| FMN adenililtransferaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 2.7.7.2 | ||||||||
| CAS broj | 9026-37-3 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
FMN adenililtransferaza (EC 2.7.7.2, FAD pirofosforilaza, riboflavin mononukleotid adenililtransferaza, adenozin trifosfat-riboflavin mononukleotid transadenilaza, adenozin trifosfat-riboflavin mononukleotid transadenilaza, riboflavin adenin dinukleotid pirofosforilaza, riboflavin adenin dinukleotid adenililtransferaza, flavin adenin dinukleotid sintetaza, FADS) je enzim sa sistematskim imenom ATP:FMN adenililtransferaza.[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
Za rad ovog enzima je neophodan jon Mg2+. On je visoko specifičan za ATP kao donor fosfata.
- ^ Giri, K.V., Rao, N.A., Cama, H.R. and Kumar, S.A. (1960). „Studies on flavinadenine dinucleotide-synthesizing enzyme in plants”. Biochem. J. 75: 381—386. PMID 13828163.
- ^ Schrecker, A.W. & Kornberg, A. (1950). „Reversible enzymatic synthesis of flavin-adenine dinucleotide”. J. Biol. Chem. 182: 795—803.
- ^ Sandoval, F.J. & Roje, S. (2005). „An FMN hydrolase is fused to a riboflavin kinase homolog in plants”. J. Biol. Chem. 280: 38337—38345. PMID 16183635.
- ^ Oka, M. & McCormick, D.B. (1987). „Complete purification and general characterization of FAD synthetase from rat liver”. J. Biol. Chem. 262: 7418—7422. PMID 3034893.
- ^ Brizio, C., Galluccio, M., Wait, R., Torchetti, E.M., Bafunno, V., Accardi, R., Gianazza, E., Indiveri, C. and Barile, M. (2006). „Over-expression in Escherichia coli and characterization of two recombinant isoforms of human FAD synthetase”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 344: 1008—1016. PMID 16643857.